مکانیسم عمل آنزیم

آنزیم ها (آنزیم) - یک با وزن مولکولی بالا ترکیبات آلی از طبیعت پروتئین، که در ارگانیسم نقش عمل کاتالیزور بیولوژیکی.

مکانیسم عمل آنزیم

توضیح مکانیسمهای اساسی عمل کاتالیزوری آنزیم، یکی از مشکلات اساسی و مشکلات فعلی نه تنها enzymology، اما بیوشیمی و زیست شناسی مولکولی مدرن.

مدت ها قبل از آنزیم موجود خالص تبدیل شد و ماهیت خود را شفاف شد، متقاعد شده اند که برای فرآیند آنزیمی بسیار مهم است یک جفت از آنزیم ها به بستر. تلاش برای پیدا کردن یک ترکیب پیچیده از آنزیم با سوبسترا برای یک مدت طولانی را به موفقیت منجر شود، به عنوان این مجموعه حساس است، آن را به سرعت در حال تجزیه می شود. با استفاده از روش طیف سنجی ساخته شده است این امکان را برای شناسایی مجتمع آنزیم سوبسترا به کاتالاز، پراکسیداز، الکل دهیدروژناز، آنزیم flavinzavisimyh.

روش تجزیه و تحلیل اشعه X اجازه داده است برای به دست آوردن بسیاری از اطلاعات مهم در ساختار و مکانیزم کاتالیزوری از عمل آنزیم. این روش برای ایجاد یک آنالوگ بستر ارتباط با آنزیم لیزوزیم و کیموتریپسین استفاده شد.

برخی شواهد مستقیم برای وجود مجتمع های آنزیم بستر موفق به رسیدن به جایی که یکی از مراحل چرخه کاتالیزوری آنزیم است به بستر محدود با یک پیوند کووالانسی است. به عنوان مثال واکنش هیدرولیز استات N-نیتروفنیل کاتالیست کیموتریپسین است. هنگامی که با اتر آنزیم کیموتریپسین مخلوط است که در گروه هیدروکسیل از مانده سرین واکنش استیله. این مرحله سریع است، اما atsetilhimotripsina هیدرولیز با تشکیل کیموتریپسین استات و رایگان است بسیار کندتر است. بنابراین atsetilhimotripsin تجمع می یابد، است که به راحتی در حضور N-nitrophenylacetate شناسایی شده است.

حضور بستر آنزیم در ترکیب می "گرفتن" توسط مجتمع ناپایدار انتقال اروپا در صورت غیر فعال، به عنوان مثال، درمان با آنزیم-سوبسترا بوروهیدرید سدیم داشتن یک اثر قوی کاهش. چنین پیچیده در قالب مشتق کووالانسی پایدار در آلدولاز آنزیم تشخیص داده شد. مشخص شد که بستر تعامل با یک گروه الکترونیکی آمینه مولکول لیزین.

با سوبسترا آنزیم در یک قسمت خاص است که به نام مرکز فعال آنزیم و یا منطقه فعال واکنش نشان می دهد.

تحت این مرکز فعال، و یا هسته ای، درک کنند که مولکول پروتئین آنزیم بخش که به بستر (و کوفاکتور) متصل شده و باعث می شود که خواص آنزیمی از مولکول. سایت فعال تعیین ویژگی و فعالیت کاتالیزوری آنزیم و باید یک درجه خاصی از ساختار مشکل اقتباس برای رویکرد نزدیک شود و تعامل با یک مولکول سوبسترا، و یا قطعات آن به طور مستقیم در واکنش درگیر.

در میان گروه های عاملی هستند، متمایز در "فعال catalytically" بخشی از آنزیم گنجانده شده و تشکیل بخش ارائه یک میل خاص (اتصال سوبسترا به آنزیم) - پین به اصطلاح، و یا "لنگر" (یا جذب آنزیم سایت فعال).

مکانیسم عمل آنزیم نظریه معادله Michaelis به-منتن توضیح می دهد. بر اساس این نظریه، روند در چهار مرحله طول می کشد.

مکانیسم عمل آنزیم: من فاز

بین بستر (C) و آنزیم (E) یک اتصال ناشی میشود - تشکیل اتحادیه اروپا آنزیم سوبسترا، که در آن قطعات توسط کووالانسی، یونی، آب و اوراق قرضه دیگر متصل شده است.

مکانیسم عمل آنزیم: مرحله IІ

بستر به آنزیم متصل معرض فعال می شود و واکنش های مربوطه از تجزیه اتحادیه اروپا در دسترس است.

مکانیسم عمل آنزیم: مرحله IІI

اتحادیه اروپا تجزیه متعهد است. این نظریه توسط مطالعات تجربی پشتیبانی می شود.

اتحادیه اروپا اتحادیه اروپا - - * - E + E + S ص: در نهایت، در مرحله IV است و با آزادی از مولکول آنزیم E و F دنباله ای از تحولات محصولات را می توان به عنوان واکنش نمایش داده مشخص

ویژگی عمل آنزیم

هر آنزیم بر روی یک بستر خاص و یا گروهی از مواد، که در ساختار مشابه عمل می کند. ویژگی فعالیت آنزیمی به خاطر تشابه از سایت پیکربندی فعال و بستر. در طول تعامل آنزیم سوبسترا تشکیل پیچیده است.