اختصاصی بودن آنزیم: انواع و ویژگی های عمل

کلمه "آنزیم" ریشه لاتین است. ترجمه آن را به معنی "خمیر مایه". زبان انگلیسی استفاده از اصطلاح "آنزیم"، مشتق شده از واژه یونانی به معنی همان چیزی است. آنزیم به نام پروتئین های تخصصی. آنها در سلول های تشکیل و توانایی برای سرعت بخشیدن به این دوره از فرآیندهای بیوشیمیایی. به عبارت دیگر، آنها را به عنوان عمل کاتالیزور بیولوژیکی. در نظر بگیرید بیشتر است که نشان دهنده ویژگی آنزیم ها. также будут описаны в статье. انواع ویژگی نیز در مقاله خواهد توصیف کرد.

ویژگی های عمومی

مظهر فعالیت کاتالیزوری برخی آنزیم است با حضور تعدادی از ترکیبات از طبیعت غیر پروتئینی ایجاد می شود. آنها به نام کوفاکتور هستند. یون های فلزی، و تعدادی از مواد معدنی و همچنین به عنوان کوآنزیم (ترکیبات آلی): آنها را به دو گروه تقسیم شدند.

مکانیسم فعالیت

طبیعت شیمیایی آنها، آنزیم یک گروه از پروتئین هستند. با این حال، بر خلاف دومی، عناصر مورد شامل سایت فعال است. این مجموعه ای منحصر به فرد از گروه های عاملی از باقی مانده های اسید آمینه است. آنها به شدت در فضا با توجه به ساختار سوم و یا چهارتایی از آنزیم گرا. در سایت فعال کاتالیزور و بستر سایت های انتشار. تاریخ و زمان آخرین - چیزی است که به دلیل ویژگی آنزیم ها. بستر ماده ای که در پروتئین عمل می کند. پیش از این تصور می شد که تعامل آنها است که در یک "قفل و کلید" انجام شده است. به عبارت دیگر، از سایت فعال از نزدیک باید مطابقت با بستر. در حال حاضر توسط یک فرضیه های مختلف تحت سلطه است. تصور بر این است در ابتدا این است که هیچ بازی دقیق وجود دارد، اما در این دوره از تعامل از مواد به نظر می رسد. دوم - یک کاتالیزور - سایت اختصاصی عمل تاثیر می گذارد. به عبارت دیگر، آن است که ماهیت واکنش شتاب تعریف می کند.

ساختار

همه آنزیم ها وارد یک و دو جزء تقسیم شده است. سابق یک ساختار شبیه به ساختار پروتئین های ساده. آنها فقط شامل اسیدهای آمینه است. گروه دوم - proteid - شامل پروتئین و غیر پروتئینی بخش. تاریخ و زمان آخرین عمل می کند کوآنزیم اول - apoenzyme. تاریخ و زمان آخرین تعیین سوبسترا آنزیم. است که، آن عملکرد بخش بستر در سایت فعال انجام می دهد. کوآنزیم، به ترتیب، به عنوان یک منطقه کاتالیزوری عمل می کند. این شامل ویژگی از عمل است. همانطور که می به عنوان کوآنزیم ویتامین ها، فلزات، و سایر ترکیبات با وزن مولکولی کم عمل می کنند.

تجزیه

وقوع هر گونه واکنش شیمیایی به علت برخورد مولکول تعامل مواد. جنبش خود را در سیستم توسط حضور انرژی آزاد بالقوه تعیین می شود. واکنش های شیمیایی به مولکول و جو در زمان دولت انتقالی. به عبارت دیگر، آنها باید قدرت کافی برای عبور از موانع انرژی داشته باشد. این نشان دهنده حداقل میزان انرژی به انتقال تمام مولکول واکنش. همه کاتالیزور، آنزیم از جمله، قادر به کاهش انرژی فعال سازی. این منجر به پیشرفت سریع واکنش.

از حضور در ویژگی آنزیم؟

این توانایی در شتاب تنها یک واکنش خاص منعکس شده است. آنزیم ها می توانند یک و بستر همان تاثیر می گذارد. با این حال، هر یک از آنها تنها به واکنش های خاص را تسریع بخشد. ویژگی واکنش آنزیم را می توان در این مجموعه پیروات دهیدروژناز دیده می شود. این شامل پروتئین، موثر بر پی وی سی. اصلی هستند: دهیدروژناز پیرووات، دکربوکسیلاز پیروات، استیل. واکنش خود را به دکربوکسیلاسیون اکسیداتیو به عنوان STC اشاره شده است. این محصول به عنوان اسید استیک آن فعال عمل می کند.

طبقه بندی

انواع زیر از آنزیم های خاص:

1. فضایی. این است که در توانایی یک ماده را تحت تاثیر قرار یکی از ایزومرهای فضایی ممکن است از بستر بیان شده است. به عنوان مثال، قادر به اقدام در فومارات fumaratgidrotaza است. اسید مالئیک - با این حال، آن را نشانی از سیس ایزومر تاثیر نمی گذارد.
2. مطلق. этого типа выражается в способности вещества влиять только на конкретный субстрат. اختصاصی بودن آنزیم از این نوع است در توانایی یک ماده در تحت تاثیر قرار تنها یک بستر خاص بیان شده است. آرژنین و غیره - به عنوان مثال، سوکراز تنها با ساکارز، آرژیناز واکنش نشان می دهد.
3. نسبی. в этом случае выражена в способности вещества влиять на группу субстратов, имеющих связь одинакового типа. اختصاصی بودن آنزیم در این مورد است در توانایی یک ماده را تحت تاثیر قرار یک گروه از مواد معدنی و آلی داشتن پیوند از همان نوع بیان شده است. به عنوان مثال، آلفا-آمیلاز با گلیکوژن و نشاسته واکنش نشان می دهد. آنها یک نوع اتصال گلیکوزید است. تریپسین، پپسین، کیموتریپسین را تحت تاثیر قرار بسیاری از گروه پروتئین پپتید.

درجه حرارت

в определенных условиях. آنزیم های خاص در شرایط خاص است. برای بسیاری از آنها به عنوان بهترین را در دمای + 35 + 45 درجه است. هنگام قرار دادن مواد در شرایط نرخ پایین تر، فعالیت خود را کاهش خواهد یافت. این وضعیت به عنوان یک غیر فعال برگشت پذیر می شود. هنگامی که درجه حرارت آن بالا می رود توانایی دوباره بازسازی شد. گفته شده است که زمانی که در شرایط قرار داده شده، جایی که تی است از مقادیر بالا نیز غیر فعال است رخ دهد. با این حال، در این صورت آن را به غیر قابل برگشت شود، به عنوان با کاهش درجه حرارت دوباره بازسازی شد. این است با توجه به دناتوراسیون مولکول است.

اثر pH

اسیدیته به اتهام مولکول بستگی دارد. بر این اساس، pH و فعالیت و ویژگی سایت فعال آنزیم تاثیر می گذارد. شاخص اسیدیته بهینه برای هر ماده یک. با این حال، در بیشتر موارد آن 4-7 است. به عنوان مثال، برای یک آلفا-آمیلاز بزاق اسیدیته مطلوب 6.8 است. در همین حال، تعدادی از استثنا وجود دارد. پپسین اسیدیته مطلوب، به عنوان مثال، 1.5-2.0، کیموتریپسین و تریپسین - 8-9.

غلظت

آنزیم های بیشتری حاضر، بالاتر از است سرعت واکنش. نتیجه مشابهی را می توان با توجه به غلظت سوبسترا کشیده شده است. با این حال، به لحاظ نظری برای هر ماده یک اشباع محتوای هدف تعیین می شود. هنگامی که آن را تمام سایت های فعال شده توسط بستر موجود را اشغال کردند. будет максимальной, вне зависимости от последующего добавления мишеней. بنابراین ویژگی آنزیم حداکثر است، صرف نظر از علاوه بر این پس از آن از اهداف.

ماده تنظیم کننده

آنها را می توان به مهار کننده و فعال تقسیم شده است. هر دو از این دسته ها به غیر اختصاصی و خاص تقسیم شده است. برای نوع دوم شامل نمک avtivatoram zhelchnokislye (برای غده لیپاز podzheluzhochnoy)، یون کلر (آلفا-آمیلاز)، اسید هیدروکلریک (برای پپسین). پپتیدهای ترمینال proenzymes - فعال غیر اختصاصی یون منیزیم که کیناز و فسفاتازها، و مهار کننده های خاص تاثیر می گذارد. دومی اشکال غیر فعال از مواد هستند. آنها توسط برش از پپتیدهای ترمینال فعال می شود. آنها به انواع خاصی از هر proenzyme فرد مطابقت دارد. برای مثال، در یک فرم غیر فعال تریپسین تولید در قالب پسینوژن. مرکز فعال آن hexapeptide ترمینال است، که یک مهار کننده های خاص بسته شده است. مرحله فعالسازی رخ آن است. سایت فعال تریپسین به عنوان یک نتیجه از این، آن را باز شود. مهار کننده های غیر اختصاصی املاح و فلزات سنگین هستند. به عنوان مثال، سولفات مس. آنها باعث دناتوره شدن از ترکیبات است.

بازداری

این می تواند رقابتی. این پدیده در بروز شباهت ساختاری بین مهارکننده و بستر بیان شده است. آنها در تلاش برای لینک به سایت فعال شرکت کنند. اگر محتوای بازدارنده بالاتر از بستر تشکیل شده است مهار کننده kopleksferment است. هنگام اضافه کردن تغییر نسبت ماده هدف. در نتیجه، مهار کننده های جایگزین خواهد شد. به عنوان مثال، سوکسینات به سوکسینات دهیدروژناز اعمال به عنوان یک بستر. مهارکننده اگزالواستات و یا malonate هستند. محصولات رقابتی در نظر گرفته برای نفوذ در واکنش. اغلب، آنها شبیه به بسترهای. برای مثال، برای گلوکز 6-فسفات کالا گلوکز است. بستر همان خواهد شد گلوکز 6 فسفات. مهار غیررقابتی به شباهت ساختاری بین مواد در نظر گرفته شده است. بازدارنده و بستر طور همزمان می تواند به آنزیم متصل شوند. بنابراین تشکیل یک ترکیب جدید وجود دارد. آنها مهار کننده kompleksferment-بستر. در طول تعامل از مرکز فعال مسدود شده است. این به خاطر این اتصال با مهار کننده سایت کاتالیزوری این سایت فعال است. به عنوان مثال سیتوکروم اکسیداز است. برای این آنزیم به عنوان یک اکسیژن بستر عمل می کند. مهار کننده های سیتوکروم اکسیداز نمک اسید هیدروسیانیک است.

دگرریختاری

در برخی موارد، به جز مرکز فعال، که ویژگی این آنزیم را تعیین میکند، است لینک دیگری وجود دارد. جزء به عنوان یک آلوستریک آن عمل می کند. اگر به همین نام است که با آن در ارتباط فعال کننده آنزیم اثر افزایش می دهد. اگر در پاسخ به مهار کننده آلوستریک وارد مرکز، ماده فعال، به ترتیب، کاهش می یابد. به عنوان مثال، آدنیلات سیکلاز و سیکلاز guanylate به یک آنزیم با نوع دگرریختاری اشاره دارد.